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| In condizione
di elevato shear nel flusso sanguigno, i multimeri
ULVWF secreti dalle cellule endoteliali attivate
(18,19)
sono ancorati come filamenti alle molecole di P-selectina
esposte sulla superficie dell'endotelio attivato (20).
ADAMTS13 si lega ai domini
A3 accessibili del VWF e degrada i multimeri ULVWF mediante
il taglio del legame peptidico tra i residui Tyr1605-Met1606
localizzati nel dominio A2. Come conseguenza della carenza
di ADAMTS13, i multimeri ULVWF non vengono degradati dopo
esser stati secreti dalle cellule endoteliali, ma rimangono
ancorati all'endotelio. Le piastrine scorrendo vicino
aderiscono attraverso la GpIb ed il complesso GpIIb/IIIa
ai domini A1 e A3 delle subunità monomeriche dei
filamenti ULVWF ancorati alla P-selectina e formano grossi
trombi, potenzialmente occlusivi.
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